Состоит из
двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых субъединиц с молекулярной
массой около 40 тыс.; первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует
в виде нескольких отличающихся строением молекулярных форм (изоферментов).
Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе которых находится
глубокий "карман", ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками.
На его "дне" локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина. находящимися соответственно в положениях 46, 174 и
57 субъединицы, а также с Н2О. Последняя вовлечена в систему
водородных связей, при участии которых происходят перенос протона при связывании
НАД и поляризация субстрата в ходе катализа. Область рН, в которой проявляется оптимальная каталитич. активность, значительно зависит от источника фермента. Последний ингибируется хелатами и солями Ag+, Hg2+ и Cu2+.
Алкогольдегидрогеназа содержится в бактериях, дрожжах, тканях растений, насекомых, рыб
и млекопитающих. Изоферментный спектр алкогольдегидрогеназы печени отражает патологические изменения
в организме, что используется для диагностических целей.
Лит.The enzymes, 3 ed., v. II, pt. A, N. Y., 1975, p. 103-90.
H.K.Нагридова
