КЕРАТИНЫ (от греч. keras, род. падеж keratos - рог), структурные фибриллярные белки. состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию a-спирали или b-структуры (структуры складчатого листа) - соотв. a-кератины и b-кератины
a-Кератины (часто их называют просто кератины)-осн. тип белков, из которых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значит, часть сухой массы наружного слоя кожи. Не раств. в воде. водных растворах кислот и щелочей. устойчивы к действию протеолитич. ферментов и гидролизу. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот [в б.ч. аминокислотных остатков (—HNCHRCO—) R - неполярные группы] и отличаются от др. фибриллярных структурных белков (напр., коллагена) главным образом повыш. содержанием остатков цистеина.
Первичная структура полипептидных цепей a-кератины (мол. м. от 10 тыс. до 50 тыс.) не имеет периодичности. Осн. структурный элемент a-кератины млекопитающих -протофибрилла (диаметр 2 им), образованная тремя сплетенными
(суперспирализованными) a-спиральными отрезками полипептидов с неспиральными участками на концах цепи. Нерастворимость, а также эластичность и др. мех. особенности a-кератины обусловлены наличием многочисл. дисульфидных связей между полипептидными цепями. Самые прочные и жесткие a-кератины (напр., в панцире черепах) содержат до 18% остатков цистеина.
Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 нм. Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), которая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокна. Разрыв дисульфидных связей между соседними a-спиральными участками (напр., при нагр. или действии восстановителей) приводит к диссоциации a-кератины на отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для a-кератины млекопитающих b-структуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы a-кератины, включающими участки b-структуры и неупорядоченные области.
b-Кератины. Из b-кератины наиб. изучены фиброин, выделяемый спец. железами гусениц шелкопрядов при завивке кокона, и паутина - вязкое выделение желез пауков и некоторых др. паукообразных. Фиброин составляет осн. массу натурального шелкового волокна (окератины 60%).
b-кератины отличаются от a-кератины отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), которая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. b-кератины не раств. в воде. устойчивы к действию орг. растворителей, разб. кислот и щелочей. их волокна более гибки, чем у a-кератины, но в отличие от последних не эластичны.
Мол. масса двух связанных между собой полипептидных цепей фиброина составляет окератины 365 тыс. Они содержат большое кол-во остатков глицина, аланина и серина (окератины 87% от всех аминокислотных остатков; каждый второй аминокислотный остаток - глицин); остатки цистеина и метионина отсутствуют. В полипептидной цепи преобладает повторяющаяся последовательность —Gly—Ser—Gly—Ala—Gly—Ala— (букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты). Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, который обволакивается др. белком-серицином (содержит окератины 40% остатков серина).
a-кератины, получаемый из отходов в мясной промышленности, используют для получения прир. аминокислот.
Лит.. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, М., 1985, с. 167-76, В. В. Баев.
