ПРОЛАКТИН (лактогенный гормон, лактотропный гормон, маммотропный гормон, маммотропин), белковый гормон, вырабатываемый специализир. клетками передней доли гипофиза позвоночных. При беременности пролактин вырабатывается также в отпадающей слизистой оболочке матки, накапливается в околоплодных водах.
Молекула пролактин (мол. масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура пролактин человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении пролактин немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи пролактин у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина. у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот) - остаток треонина. С-Концевым аминокислотным остатком в молекуле пролактин независимо от видовой принадлежности является остаток цистеина. Молекулапролактин обладает довольно устойчивой третичной структурой; ок. 50% полипептидной цепи находится в виде а-спира-ли. По хим. строению, физ.-хим. и биол. свойствам пролактин сходен с гормоном роста (солштотропином)и плацентарным лак-тогеном. Считается, что эти три регуляторных белка произошли в процессе эволюции в результате дупликации гена (хромосомная перестройка, в результате которой возникает Повторение участка гена) из одного общего предшественника, обладавшего свойствами пролактин
Наряду с доминирующей формой пролактин, представляющей собой простой белок. существует биологически активная изоформа гормона (мол. м. ок. 25 тыс.), в которой к остатку аспарагина в положении 31с помощью N-гликозидной связи присоединена олигосахаридная цепь. Углеводный состав гликозилированного пролактин свиньи соответствует известной структуре олигосахаридных цепей лютеинизирующего гормона овцы. Он включает остатки маннозы, N-ацетилглюко-замина, N-ацетилгалактозамина, фукозы и небольшое кол-во остатков галактозы.
пролактин синтезируется в гипофизе в виде высокомол. предшественника - препролактина (известна структура гена, кодирующего этот белок., который затем в результате специфич. ферментативного отщепления N-концевого "сигнального" пептида превращ. в "зрелый" биологически активный гормон. В гипофизе и крови обнаружен ряд мол. форм пролактин, незначительно различающихся по физ.-хим., иммунологич. и биол. свойствам. Образование таких изоформ м.б. обусловлено посттрансляц. модификациями молекулы гормона.
Осн. ф-ция пролактин у млекопитающих -стимуляция развития молочных желез, а также образования и секреции молока. Гормон принимает участие в регуляции репродуктивных процессов. Патологически повыш. секреция пролактин (нередко в результате опухоли гипофиза, продуцирующей пролактин) может сопровождаться нарушением детородной ф-ции, бесплодием. Секреция пролактин гипофизом существенно возрастает при беременности. У низших позвоночных гормон стимулирует рост тела и внутр. органов, регулирует родительские ф-ции, оказывает влияние на водно-солевой обмен и др.
Препараты пролактин выделяют из гипофизов животных и человека. пролактин животного происхождения применяют для стимуляции секреции молока у женщин после родов.
Лит.: Биохимия гормонов и гормональной регуляции, М., 1976, с. 44-93; Бутнев В.Ю., Панков Ю.А., "Биохимия", 1984, т. 49. в. И, с. 1828-38; Булатов А. А., "Проблемы эндокринологии", 1990, т. 36, №4, с. 30 35; Булатов А. А., Макаровская Е.Е.. Сечанова М.И., там же, 1991, т. 37, № 3, с. 23-25; Prolactin. Basic and clinical correlates, ed. by R. M. MacLeod, M. O. Thorner, U. Scapaguini, N.Y., 1985 (FIDIA Research Series, v. 1). А. А. Булатов.
