АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ ЦИКЛИЧЕСКИЙ (аденозин-3',5'-циклофосфат; 3',5'-АМФ;
цАМФ), мол. м. 329,22; бесцв. кристаллы;
— 51°; соли Na, К и аммония хорошо раств. в воде, соли Ag и двухвалентных
металлов в воде практически не растворяются.
Конфигурация остатка рибозы в цАМФ-С3-эндо-С4-экзо.
Циклофосфатное кольцо, конденсированное с рибозным циклом, имеет конформацию
кресла. Кристаллич. ячейка состоит из двух молекул, в одной из которых аденпновое
основание расположено в син-, а в другой-в анти-конформации относительно
рибозного кольца. Последняя конформация характерна также для молекул в
р-ре.
цАМФ-вторичный мессенджер, т.е. осуществляет ф-ции внутриклеточного
посредника в действии первичных мессенджеров-ряда гормонов и медиаторов
(передатчиков) нервного возбуждения. Участвует также в регуляции обмена
углеводов и липидов, клеточного роста, мембранного транспорта и др. В бактериальных
клетках цАМФ, взаимодействуя со специфич. рецепторным белком, вызывает
в нем конформационные изменения, в результате чего белок приобретает способность
связываться с клеточной ДНК и регулировать активностьгенов. В клетках
высших организмов цАМФ активирует фермент протеинкиназу, который катализирует
перенос остатка фосфорной кислоты с АТФ на белок. Активация заключается в
связывании цАМФ с регуляторной субъединицей фермента, в результате чего
освобождается активная каталитич. субъединица, которая и осуществляет реакцию.
Протеинкиназа может катализировать фосфорилирование некоторых ферментов,
а также ряда регуляторных и структурных белков, что приводит к изменению
их свойств. Так, фермент киназа фосфорилазы b фосфорилируется с образованием
активной формы, которая сама в свою очередь катализирует фосфорилирование
др. фермента-фосфорилазы b. Последняя ускоряет распад гликогена
в организме.
цАМФ оказывает влияние и на дефосфорилирование белков, которое осуществляется
под действием протеинфосфатаз. Так, Протеинкиназа фосфорилирует один из
белков, в результате чего он приобретает свойства ингибировать фосфата-зу1-фермент,
катализирующий дефосфорилирование. Метаболизм цАМФ осуществляют два фермента
-аденил-атциклаза, катализирующая синтез цАМФ из АТФ, и фосфодиэстераза
цАМФ, которая катализирует гидролиз цАМФ по З'-фосфоэфирной связи с образованием
5'-аденозинмонофосфата.
А. ц. открыт Э. Сазерлендом в 1957. Его получают циклизацией 5'-аденозинмонофосфата
под действием N, N'-дициклогексилкарбодиимида.
Лит.: Васильев В. Ю., Гуляев Н. Н., Северин Е. С, "Ж. Всес. хим. об-ва им. Д.И. Менделеева", 1975, т. 20, N? 3, с. 306-22; Ткачук В. А., "Укр.
биохим. ж.", 1981, т. 53, № 2, с. 5-27; Sharma R. К., "Progress in Nucleic
Acids Research and Molecular Biology", 1982, v. 27, p. 233-88. E.C.
Северин. В.Л. Туницкая.
— 51°; 