ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА [L-глутамат: аммиаклигаза (образующая АДФ)],
фермент класса лигаз, катализирующий в присутствии ионов двухвалентных металлов
включение NH3 в орглутаминсинтетаза соединение:
Состоит из 4, 8 или 12 одинаковых субъединиц с мол. м. 42-65 тыс., расположенных
в два слоя. Оптим. каталитич. активность в присутствии Mg2+ при
рН 7-8, а с Mn2+ -при рН 5-6. Активный центр
содержит остатки гистидина и цистеина. ингибируют активный центр L-мeтиoнин-S-cyльфoкcимин
и n-хлормеркурбензойная кислота. Аллостерич. ингибиторы (понижают скорость
ферментативной реакции, не взаимодействуя с активным центрем)-цитозинтри-
и аденозинмонофосфат (АМФ), триптофан. глицин. Аллостерич. активаторы -
некоторые кетокислоты.
глутаминсинтетаза содержится во всех организмах. В клетках листьев существует в виде
двух форм (изоферментов). Одна из них находится в хлоропласте, другая -
в цитоплазме. В бактериях семейств Enterobacteriaceae и Rhizobiaceae при
избытке в среде NH3фермент инактивируется (аденилируется):
где ПП-пирофосфорная кислота. Аденильный остаток в глутаминсинтетаза~АМФ присоединяется
к группе ОН остатка тирозина. Связь между АМФ и глутаминсинтетаза макроэргическая. Снижение
уровня NH3 в среде вызывает деаденилирование и активацию глутаминсинтетаза:
глутаминсинтетаза- АМФ + Н3РО4 -> Г + АДФ.
Обе реакции катализирует фермент глутаминсинтетаза-аденилилтрансфераза.
У бактерий и синезеленых водорослей глутаминсинтетаза, по-видимому, принимает также участие
в регуляции синтеза ряда ферментов, в т. ч. нитрогеназы (см. Азотфиксация).
Лит.: Кретович В.Л., Обмен азота в растениях, М., 1972; Молекулярные
механизмы усвоения азота растениями, М., 1983, с. 198-234; Darrow R. А.,
в кн.: Glutamine: metabolism, enzymology and regulation, N.Y.-[a.о.], 1980,
p. 139-66. А. В. Пушкин.