Новости химической науки > Строение олигопролиновой спирали изучено во всех деталях

Олигопролины, короткоцепочечные пептиды, составленные только из остатков аминокислоты пролина, формируют спирали полипролина II (PPII), такие спирали являются третьим по распространенности типом вторичных белковых структур – после α-спиральной и β-складок.

Тем не менее, сложности, связанные с получением кристаллических образцов полипролинов обуславливают то обстоятельство, что до настоящего времени этот тип вторичной структуры белков и пептидов практически не был изучен.

В новой работе Хельма Веннемерс (Helma Wennemers) с соавторами подобрала условия кристаллизации модифицированного олигопролина и смогли изучить кристаллическую структуру олигопролиновой цепи типа PPII во всех деталях. Модификация олигопролина заключалась в том, что N-концевая группа олигопролина была ацилирована п-бромбензоильной кислотой.

Рисунок из J. Am. Chem. Soc. 2014, DOI: 10.1021/ja507405j

Помимо того, что полипролины играют главную строительную функцию в формировании третичной структуры многих белков – в первую очередь – коллагена, олигопролины уже длительное время используются в качестве молекулярных спейсеров и шаблонов для применения в таких областях, как распознавание опухолей, конструирование наночастиц, сборка супрамолекулярных архитектур и ингибирование взаимодействий белок-белок. Очевидно, что исчерпывающая геометрическая характеристика олигопролинов (определение межатомных расстояний, валентных углов и других параметров сформированной полимером, состощих из остатков пролина, спирали).

Результаты расшифровки структуры позвляют поставить точку в дискуссиях о функциональной роли амидной группы и молекул воды в спирализации полипролина и образовании вторичной структуры типа PPII. Результаты исследования показали, что соседние амидные группы спирали взаимодействуют, внося свой вклад в устойчивость спирали, в то время как вода не нужна для фиксации спиралевидной третичной структуры.

Рон Рэйнс (Ron Raines) из Университета Висконсина отмечает, что результаты работы Веннемерс являются знаковым достижением, как для структурной химии, так и для молекулярной биологии. Рэйнс добавляет, что точное определение геометрического строения вторичной структуры полипролинов позволит повысить эффективность тех практических приложений, в которых эти белковые олигомеры выступают в роли спейсеров и других элементов архитектуры.

Источник: J. Am. Chem. Soc. 2014, DOI: 10.1021/ja507405j

метки статьи:
Notice: Undefined variable: msg in /var/www/chemport.ru/data/www/chemport.ru/datenews.php on line 82
#биохимия, #молекулярная биология, #супрамолекулярная химия, #химия полимеров