Новости химической науки > Новая поза для объятий белка и меди

Для белка, переносящего медь, обнаружен необычный тип связывания с металлом, облегчающий высвобождение меди.

Группа исследователей под руководством профессора Томаса О’Халлорана (Thomas V. O'Halloran) из Северо-Западного Университета США сообщает о том, что бактериальный белок CusF, ответственный за перенос меди, связывает медь за счет прочного π-взаимодействия между катионом Cu(I) и фрагментом триптофана. Обычно связь ионов металлов с белками реализуется за счет ковалентных взаимодействий донорно-акцепторной природы.

В распознавании иона меди бактериальным белком CusF участвуют фрагменты метионина (Met) и гистидина (His), образующие с металлом ковалентные связи, и триптофан (Trp), ароматический фрагмент которого связывается π-связями с катионом меди. (Рисунок: Nat. Chem. Bio., DOI: 10.1038/nchembio.2007.57)

Белок CusF связывает Cu(I) в трехкоординированную структуру с помощью двух метиониновых и одного гистидинового остатка. Медь также взаимодействует с индольным фрагментом близлежащего триптофана. Рентгеноструктурный анализ и Рамановская спектроскопия позволила подтвердить, что близкие контакты Cu-триптофан не являются результатом вынужденного сближения, а объясняются π-связыванием катиона меди с ароматическим фрагментом.

Замена в модельном пептиде триптофана на еще один метиониновый остаток приводит к образованию комплекса металл-белок с четырьмя ковалентными связями, в котором реализуется большая прочность связывания пептида с медью, чем в комплексе медь-CusF. О’Халлоран полагает, что меньшая прочность связывания медиза счет π-взаимодействия способствует более простому высвобождению белком переносимого катиона меди.

Группа О’Халлорана пытается найти ответы на вновь появившиеся вопросы, связанные с обнаружением ранее не встречавшегося в белках типа координации с металлом. Исследователей интересует роль триптофана в распознавании катиона меди, возможность того, что триптофан играет роль «защиты» меди от других координирующих сайтов белка. Остается открытым и вопрос о механизме высвобождения меди белком CusF.

Источник: Nat. Chem. Bio., DOI: 10.1038/nchembio.2007.57

метки статьи: #биохимия, #молекулярная биология, #химия полимеров, #элементоорганическая химия